酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或核糖核酸，其核心功能是降低化学反应活化能，加速生物体内的代谢反应（可达无酶催化的108-1020倍），且反应前后自身不被消耗，它的催化活性依赖于特定的空间结构，在温和条件下即可发挥作用。酶广泛的参与生命体中各类生物化学反应，以人体为例，约有5000多种生化反应类型需要酶进行催化。

酶的研究历史可追溯至古代，人类早期虽未明确酶的概念，但已利用其催化作用进行生产实践。据《战国策》记载，中国夏禹时期（约公元前2300年）已有仪狄酿酒的记载，酿酒过程中使用的“麴”或“蘖”即含有酶活性物质。《齐民要术》详细描述了利用大麦芽中的淀粉酶水解淀粉制糖的工艺，表明古代对酶的应用已有经验性认知。西方最早有关酶利用的记载是约6000年前，古巴比伦人利用麦芽酿酒。

18世纪至19世纪初，科学界开始通过实验探究酶的本质。1783年，意大利科学家斯帕兰札尼通过喂食猎犬装有肉片的金属丝袋，首次证明胃液在体外仍具备消化能力。1814年，基尔赫高夫发现大麦芽中存在催化淀粉糖化的蛋白质成分，并分离出淀粉酶。1833年，法国化学家佩恩和佩尔索从麦芽中提取出可催化淀粉水解的“淀粉糖化酵素”，进一步明确了酶的催化特性。

19世纪中叶，关于酶本质的争论逐渐展开。李比希（1839年）提出发酵由可溶性化学物质引发，而巴斯德（1857年）则强调微生物在发酵中的核心作用。双方争论持续十余年，直至1897年布赫奈兄弟通过研磨酵母细胞并提取无细胞汁液，成功实现糖类发酵为酒精和二氧化碳，证明酶是独立于活细胞的催化物质，终结了发酵机制的争议。

20世纪初期，酶的化学本质得到突破性揭示。1926年，萨姆纳从刀豆中首次结晶出脲酶，证实其为蛋白质；1930年，John Nothrop和Moses Kunitz等人陆续结晶出胃蛋白酶、胰蛋白酶等，最终确立“酶是蛋白质”的共识。这一结论主导酶学研究近半个世纪。

20世纪后期，酶的概念因新发现受到挑战。1982年，切克（Thomas Cech）等人发现四膜虫rRNA前体具有自我剪接功能，证明RNA分子（核酶，ribozyme）同样具备催化活性。1983年，阿尔特曼（Sidney Ahman）发现核糖核酸酶P的RNA组分可独立催化tRNA成熟。这些发现扩展了酶的定义，确认酶包括蛋白质和RNA两类生物大分子。

21世纪以来，酶学研究进入人工设计与合成的新阶段。2021年，中国科学家设计出非自然二氧化碳固定酶，实现人工合成淀粉途径；2024年，David Baker团队利用AI模型从头设计多步骤催化酶，突破传统酶设计方法的限制，为生物催化与工业应用开辟新方向。

酶是由蛋白质构成的生物催化剂，具有与一般化学催化剂相似的特性，如用量少而催化效率高、不改变反应平衡点、降低反应活化能等，同时也展现出独特的生物学性质。酶的化学本质为蛋白质，因此具备蛋白质的所有理化特征：其分子是两性电解质，在特定物理因素（如加热、紫外线）或化学因素（如强酸、强碱、有机溶剂）作用下易变性失活；酶溶液呈亲水胶体性质，无法通过透析膜，且分子量范围较大（约6000至1000000）。此外，酶可被酸、碱或蛋白酶水解为氨基酸，水解后完全丧失催化活性。

作为催化剂，酶显著提高反应速率但不消耗自身，其催化效率远超一般化学催化剂，可达后者的1012至1013倍。酶的高度专一性是区别于普通催化剂的核心特征，表现为对底物和反应类型的严格选择性，可分为绝对专一性和相对专一性。这种专一性依赖于活性中心与底物在空间结构上的精确匹配，可通过“锁钥模型”或“诱导契合模型”解释，后者强调酶与底物结合时的构象动态调整。酶催化的反应条件温和，通常在常温、常压及中性pH环境下进行，而普通催化剂往往需要高温高压。

酶的活性受多重机制调控，包括基因表达水平调节、激素作用、反馈抑制、抑制剂或激活剂的影响，以及别构效应、酶原激活、可逆共价修饰和同工酶的存在。此外，许多酶的催化功能依赖辅因子，如金属离子（Ca2+、Zn2+等）或有机分子（辅酶、辅基），缺乏辅因子的酶（脱辅酶）无活性，结合后形成全酶方能发挥作用。酶通过共价催化或酸碱催化机制加速反应，其高效性源于结合能释放、诱导契合效应、邻近效应及疏水环境中过渡态电荷的稳定化。

生物体内所有化学反应均依赖酶的催化作用，因此组织细胞内分布有大量不同种类的酶。根据作用位置，酶可分为胞内酶和胞外酶：胞内酶主要在细胞内发挥催化功能，而胞外酶（如消化系统中的水解酶）则在合成后被分泌至细胞外参与特定生化过程。此外，酶在细胞内的分布呈现区域化特征。例如，微粒体含有蛋白质合成相关的酶系；溶酶体内聚集了脱氧核糖核酸酶、磷酸酶等降解类酶；线粒体则分布着脂肪酸氧化、三羧酸循环、电子传递链及氧化磷酸化等能量代谢关键酶系统；细胞浆内则存在糖酵解所需的酶系。

这种分布差异不仅存在于不同细胞器之间，还体现在食品的不同部位中，甚至随生物生长阶段的变化而有所调整。

酶的分类与命名是酶学研究的基础，旨在通过系统化方法区分不同酶的功能、组成及作用机制。国际酶学委员会（ICE）于1961年提出标准化分类与命名方案，解决了早期命名混乱问题（如“淀粉酶”曾用名达三种）。截止到2025年，酶的分类主要基于化学组成分为蛋白质类酶（P-酶）和核酸类酶（R-酶），同时辅以其他习惯分类法。

国际酶学委员会（ICE）对蛋白质类酶（P-酶）的分类与命名制定了系统化规则：

核酸类酶（R-酶）的分类尚未完全统一，目前依据催化反应、作用底物和结构特征划分：

除化学组成和催化反应外，酶还可按结构、功能或分布特点分类：

催化连续反应的酶集合（如丙酮酸脱氢酶复合体），通过活性中心邻近化提升效率，能在更大规模的水平上将催化多个连续反应步骤的酶活性集于一身。

根据酶化学组成不同，可以将酶分为单纯酶和结合酶两类。

结构特点：活性中心多为凹陷或裂缝状，富含疏水氨基酸，形成利于底物结合的环境。同时必需基团在一级结构中可能分散，但通过折叠在空间上靠近形成功能位点。

酶的必需基团（Essential Group）：酶分子中与催化活性直接相关的化学基团，分为活性中心内外的必需基团。

作用：若必需基团被破坏（如氧化、烷基化），酶活性丧失。例如，丝氨酸蛋白酶中的丝氨酸羟基被修饰后，水解功能完全丧失。

酶的功能作用广泛且多样，是生命活动的核心驱动力。作为生物催化剂，酶通过降低反应活化能显著提高化学反应的速率，其作用贯穿于生物体的各类生理过程。首先，酶在信号转导和细胞活动调控中发挥关键作用，例如激酶和磷酸酶通过催化蛋白质的磷酸化与去磷酸化，调控细胞周期、分化和凋亡。其次，酶直接参与运动功能的实现，如肌肉收缩依赖ATP水解酶催化三磷酸腺苷（ATP）分解，释放能量驱动肌纤维滑动。在主动运输中，细胞膜上的ATP酶（如钠钾泵）通过水解ATP提供能量，逆浓度梯度转运离子，维持细胞内外离子平衡。

酶在动物消化系统中不可或缺。蛋白酶将蛋白质分解为氨基酸，淀粉酶催化淀粉水解为葡萄糖或麦芽糖，而反刍动物依赖共生细菌分泌的纤维素酶分解植物细胞壁中的纤维素，使其转化为可吸收的营养物质。病毒的生命周期同样依赖特定酶的作用，例如HIV整合酶协助病毒DNA整合至宿主基因组，逆转录酶将病毒RNA转化为DNA；流感病毒的神经氨酸酶则促进病毒颗粒脱离宿主细胞，完成释放过程。

新陈代谢是酶功能的核心领域。代谢途径由一系列酶以特定顺序协同催化，确保反应高效且精准。例如，糖酵解途径包含十余种酶，依次催化葡萄糖分解为丙酮酸，同时生成ATP。关键酶（如己糖激酶、磷酸果糖激酶）的活性受别构调节、共价修饰或代谢物浓度的调控，从而动态调整代谢速率以适应细胞需求。若某一酶功能异常，可能导致代谢紊乱甚至疾病，如遗传性酶缺陷症。此外，酶通过催化氧化还原反应（如脱氢酶、氧化酶介导电子转移）、合成与分解反应（如脂肪酶、合成酶）等，维持生物体的能量转化与物质循环。

酶作为生物催化剂，与一般催化剂有许多相同处：只能催化热力学上允许进行的化学反应；可降低反应活化能；不改变化学反应平衡点，加速化学反应的进程，缩短达到平衡所需时间；催化剂本身在反应前后不发生质和量的改变。但与一般催化剂相比，酶的催化作用又表现出若干明显的特性。

酶的催化效率远超一般催化剂。与非酶促反应相比，酶促反应速率可提高 108∼1020倍；相较于其他催化剂（如金属离子），其催化效率也高出 107∼1013倍。例如，过氧化氢酶催化 𝐻2𝑂2分解的速率是铁离子催化的1011倍。这种高效性源于酶能显著降低反应的活化能，使更多底物分子快速达到过渡态，从而加速反应进程。

酶对底物的选择具有严格的特异性，仅作用于特定结构的化合物或化学键。专一性可分为三类：

绝大多数酶为蛋白质，其催化作用需在常温、常压及近中性pH条件下进行。高温、强酸、强碱、重金属等易破坏酶蛋白的构象，导致变性失活。但少数酶（如RNA酶、胃蛋白酶）具备耐极端条件的能力。

酶的催化活性依赖于特定空间构象，外界环境变化（如温度波动、pH偏离最适范围、有机溶剂或紫外线照射）可迅速引起酶变性，丧失催化功能。当然，也有些特殊的酶具有耐高温及极端pH值的能力，如RNA酶对温度的耐受可达到100°C以上，胃蛋白酶在酸性的环境中发挥作用。

酶的催化活性在细胞内受到严格的调节控制，其调控方式很多，如结构调节、抑制剂调节、激活剂调节、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等，使酶催化反应在细胞内能有条不紊地进行。

酶的作用机制涉及多种学说和实验证据，具体可归纳为以下核心理论：

该学说认为，酶催化反应时首先与底物（S）结合形成酶-底物复合物（ES），随后复合物分解为产物（P）并释放酶（E），反应式为：。

酶通过形成中间复合物显著降低反应活化能。例如，过氧化氢（H2O2）分解时，无催化剂需活化能71.1 kJ·mol-1，HBr催化时为50.2 kJ·mol-1，而过氧化氢酶催化时仅需8.4 kJ·mol-1。实验证据如乙酰化胰凝乳蛋白酶的分离、大肠杆菌色氨酸合成酶的光谱变化等，均直接证实中间复合物的存在。

1890年由Fischer提出，认为酶与底物的结合类似“钥匙与锁”的互补关系，酶活性中心的刚性结构与底物分子严格匹配，通过物理作用使底物敏感键扭曲，促使其进入过渡态。例如，脲酶仅能催化尿素水解，与其活性中心的特异性空间构象有关。然而，该学说难以解释酶的相对专一性及构象动态变化，因此存在局限性。

1948年Ogston研究柠檬酸转化时发现，酶的活性中心需至少三个结合位点以固定底物的特定基团，从而保证反应的立体特异性。例如，柠檬酸分子中原手性碳的两个相同基团通过酶的不对称结合位点被区分，仅其中一个基团参与反应。这一理论补充了锁钥学说，解释了酶对立体异构体的选择性催化。

酶的诱导契合学说是1958年由美国科学家Koshland提出的经典酶作用理论，该理论革新了此前 “锁与钥匙学说” 中酶与底物为刚性结合的认知。若将酶的活性中心比作一只柔软的手套，底物则如同形状独特的手，在两者接触前，手套（酶活性中心）的形态与手（底物）并非完全契合；当手（底物）伸入手套（酶活性中心）时，手套（酶）会根据手的形状进行自适应调整，贴合手的轮廓，形成紧密包裹的状态。这一过程如同酶与底物结合时，底物会诱导酶的结构产生构象变化，使酶的活化部位与底物形成互补关系，进而形成稳定的酶 - 底物复合物，推动反应向过渡态转化，显著提升酶催化反应的速率。例如，胰蛋白酶结合底物时活性中心裂隙扩大，促进催化反应。该学说得到X射线晶体衍射和光谱分析的支持，可解释酶的相对专一性及活性调控机制，成为当前主流理论。

酶的调节机制通过控制酶活性或数量确保生物体内代谢活动的平衡与效率，主要分为以下两类：

（1）别构调节

别构酶通过效应物（小分子代谢物）与调节亚基结合，引发酶构象变化，从而激活或抑制催化活性。例如，天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）受CTP反馈抑制，ATP可激活其活性；磷酸甘油醛脱氢酶（GAPDH）在NAD+不足时优先催化糖酵解，防止酸中毒。别构酶动力学曲线呈S形（正协同效应）或双曲线（负协同效应），增强对底物浓度的敏感性。

（2）可逆共价修饰

通过化学基团（如磷酸基、腺苷酰基）的可逆修饰改变酶活性。例如，糖原磷酸化酶在激酶作用下磷酸化为活性形式（磷酸化酶a），去磷酸化后失活（磷酸化酶b）；大肠杆菌谷氨酰胺合成酶通过腺苷酰化调节活性。此类调节可实现信号级联放大，如肾上腺素通过多级磷酸化反应加速糖原分解。

（3）酶原激活

无活性的酶原经蛋白酶水解切除部分肽段后转化为活性酶。例如，胰蛋白酶原被肠激酶激活后，进一步激活胰凝乳蛋白酶原、弹性蛋白酶原等；胃蛋白酶原在酸性环境下自激活，形成疏水活性中心。此机制防止酶过早活化损伤自身组织。

（1）合成调控

（2）降解调控

酶分子稳定性受生理状态影响。例如，饥饿时肝脏精氨酸酶降解减缓以增强尿素合成，而乙酰CoA羧化酶降解加速以减少脂肪生成。

酶的活性受多种因素影响，主要包括底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂及激活剂等。

底物浓度是影响酶活性的重要因素。底物浓度对酶促反应速度的影响遵循米氏方程（Michaelis-Menten方程）。在酶浓度恒定时，反应初速度（𝑣0）随底物浓度（[S]）增加呈双曲线上升，最终达到最大速度（𝑉max）。此时，酶的活性位点被底物完全占据，达到“饱和”状态。例如，在β-半乳糖苷酶催化乳糖水解的反应中，当乳糖浓度超过一定阈值后，反应速率趋于稳定，表明酶分子已被底物饱和，无法进一步提高效率。

当底物浓度远高于酶浓度时，反应速度与酶浓度呈线性正相关。此现象基于 酶-底物复合物形成理论：每单位时间内，更多的酶分子可结合底物并催化反应。例如，在啤酒发酵过程中，通过添加额外的淀粉酶，可加速大麦淀粉转化为可发酵糖，显著提高酒精产率。

温度对酶活性的影响表现为双重效应：一方面是正向效应：温度升高加速分子运动，提高酶与底物的碰撞概率，从而加快反应速率。另一方面是负向效应：高温破坏酶蛋白的氢键和疏水作用，导致其三维结构变性失活。此外，不同来源的酶最适温度差异显著：动物酶（如人体胃蛋白酶）最适温度约为37℃，接近体温。植物酶（如菠萝中的菠萝蛋白酶）最适温度可达50~60℃，因其需适应热带高温环境。实例：高温灭菌利用酶的热变性原理，如巴氏杀菌法（60~85℃）可灭活牛奶中大部分有害微生物的酶系统。

每种酶仅在特定pH范围内具有活性，最适pH时活性最高。例如，胃蛋白酶最适pH约为2（适应胃酸环境），而胰蛋白酶最适pH约为8（适应小肠碱性环境）。偏离最适pH会导致酶构象改变或底物解离状态异常，从而抑制活性。

抑制剂通过干扰酶-底物结合或破坏酶结构降低活性，分为以下类型：

激活剂可增强酶活性，如Mg2+是ATP酶的必需辅助因子。EDTA通过螯合重金属离子解除其对酶的抑制，也被用作激活剂。

酶的动力学研究酶促反应速率及其影响因素，核心理论为米氏方程（Michaelis-Menten equation），它描述了底物浓度（S）与反应速率（v）的定量关系，其成立需要满足三个条件：①反应速率为初始速率，因为此时反应速率与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其他因素的干扰；②酶-底物复合物处于稳态即［ES］浓度不发生变化；③符合质量作用定律。

米氏方程基于中间产物学说，假设酶（E）与底物（S）结合形成酶-底物复合物（ES），随后分解为产物（P）并释放酶，反应式为：

方程表达式为：

其中，Vmax为最大反应速率，Km为米氏常数，表示酶对底物的亲和力。当反应速率为Vmax/2时，Km=[S]。Km值越小，酶与底物亲和力越高。例如，乳酸脱氢酶对丙酮酸的Km为10−4mol/L，而对乳酸的Km为10−3mol/L，表明其对丙酮酸亲和力更高。

底物浓度与反应速率的关系呈矩形双曲线（图1）：

低底物浓度（SKm）：酶活性中心被饱和，速率趋近Vmax，表现为零级反应。

通过Lineweaver-Burk双倒数作图法（图2）可计算Km和Vmax：

以1/v对1/[S]作图，直线斜率为Km/Vmax，纵截距为1/Vmax，横截距为−1/Km。

双底物反应包括：连续机制：底物按顺序结合，分为有序（如乳酸脱氢酶）和随机（如己糖激酶）。乒乓机制：酶在两种状态（E和F）间切换，结合并释放底物片段（如转氨酶）。

酶的热力学特性体现在其作为生物催化剂的共性及独特机制上。与一般催化剂相同，酶在化学反应前后不改变自身质与量，仅加速热力学允许的反应进程，且不改变反应的平衡点或平衡常数。反应中，只有能量达到或超过活化能阈值的分子（即活化分子）才能发生化学转化。酶通过以下机制降低反应活化能：其一，底物与酶活性中心通过氢键等非共价相互作用特异性结合，显著减少活化分子所需的能量；其二，酶通过诱导底物分子共价键的定向重排，促进过渡态形成；其三，酶活性中心通常为疏水环境，减少极性分子干扰，确保催化残基与底物高效结合，从而提升反应效率。

生物体代谢中的一切化学反应都是在酶的参与下进行的。从这个意义上说，没有酶就没有生命。酶量与酶活性的改变都会引起代谢的异常乃至生命活动的停止。

酶在生物机体内大体担负以下几种类型的功能运用：

酶主导食物的分解与能量生成。消化系统中，唾液淀粉酶催化淀粉水解为麦芽糖，胃蛋白酶分解蛋白质为多肽，小肠内脂肪酶、麦芽糖酶等进一步降解为可吸收单体（如脂肪酸、葡萄糖）。在细胞内，糖酵解（己糖激酶、磷酸果糖激酶）和三羧酸循环（柠檬酸合酶）等途径中，酶催化葡萄糖逐步分解为丙酮酸并生成ATP；线粒体ATP合酶利用质子梯度合成ATP，完成能量储存。

酶通过限速作用与信号放大调节生理活动。磷酸果糖激酶作为糖酵解限速酶，受ATP抑制和AMP激活以动态调控代谢速率。信号传递中，腺苷酸环化酶将激素信号（如肾上腺素）转化为cAMP，激活蛋白激酶A（PKA），触发下游磷酸化反应；乙酰胆碱酯酶快速水解神经递质，确保神经冲动精确传导。

酶参与免疫防御与生命物质合成。限制性内切酶切割外源DNA保护宿主，肝脏细胞色素P450酶系氧化毒素以利排泄，超氧化物歧化酶（SOD）清除自由基减少氧化损伤。生物合成中，DNA聚合酶、RNA聚合酶分别催化遗传信息复制与转录，核糖体肽基转移酶介导蛋白质合成，Rubisco酶在光合作用中固定CO2。

酶作为一种高效、专一的生物催化剂，其应用已广泛渗透到食品、饲料、医药、化工、能源、环保及农业等多个行业和领域，推动了相关产业的技术革新与发展。

酶在食品加工中的应用有着丰富的历史。例如，淀粉通过酶解法转化为果葡糖浆，替代传统的酸水解法，显著提高葡萄糖收率（收率从86%提升至97%）。此外，酶还用于面包制造、肉类嫩化、果汁澄清、豆制品加工等，提升食品品质与生产效率。

酶可以用于饲料领域，提高饲料利用率，并减轻环境污染。例如，纤维素酶被添加至青贮饲料中以增加可发酵糖含量；乳酸菌（LAB）发酵饲料可抑制有害微生物生长，延长饲料保质期。

酶在疾病诊断、治疗及药物研发中发挥重要作用。例如，检测血清酶活性可辅助诊断胰腺炎、肝炎等疾病；酶抑制剂（如磺胺类药物）通过阻断细菌代谢途径实现抑菌；溶菌酶、链激酶等直接用于伤口净化或血栓治疗。

酶制剂被广泛应用于日用化学品、纺织、制革等行业。例如，加酶洗涤剂利用蛋白酶和脂肪酶分解顽固污渍；纺织工业中酶用于退浆、生丝脱胶等工艺；制革工业通过酶法脱毛和软化提升效率。

酶在生物质能源转化中具有关键作用。例如，纤维素酶和木聚糖酶可将植物纤维分解为可发酵糖，用于生产燃料乙醇或生物柴油；酶还参与生物燃料电池开发及石油勘探。

酶技术为污染治理提供高效解决方案。例如，蛋白酶、脂肪酶等可降解废水中的有机物；脱卤酶和磷酸三酯酶能分解塑料类污染物；生物净化法利用微生物酶代谢实现低成本污水处理。

酶在农业生产中用于病虫害防治和资源利用。例如，发酵饲料提升动物营养吸收；酶法处理农作物废弃物可生产沼气；某些酶制剂还可直接用于改良土壤或降解农药残留。

酶的基因缺陷、活性抑制、分布异常或不适当激活等均可能引发疾病，具体可分为以下类型：

遗传性疾病

因酶的基因缺陷或异常，导致酶在质和量上先天性异常，影响正常代谢途径。例如，酪氨酸酶遗传性缺陷时，酪氨酸不能生成黑色素，导致白化病；苯丙氨酸羟化酶缺乏可引起苯丙酮酸尿症。

继发性疾病

许多疾病可引起酶的异常，继而加重病情。如急性胰腺炎时，胰蛋白酶原在胰腺中被激活，造成胰腺组织水解破坏。

中毒性疾病

酶活性受抑制可引发中毒性疾病。有机磷农药中毒是由于胆碱酯酶（ChE）活性受抑制；CO 或氰化物可抑制细胞色素氧化酶，阻断氧化磷酸化过程 。

代谢障碍性或营养缺乏性疾病

激素代谢障碍或维生素缺乏可引起酶异常。维生素 K 缺乏时，凝血因子 Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ 的前体不能在肝内羧化成成熟凝血因子，导致凝血时间延长。

酶原不适当激活所致疾病

酶原在非生理部位或过早激活可引发疾病。胰蛋白酶原在胰腺内激活引发急性胰腺炎；凝血因子不适当激活可导致血管栓塞或出血性疾病。

测定血清、尿液等体液中酶活性变化，可反映疾病发生发展，辅助诊断及判断预后，临床常用检测样本为血清：酶活性升高：组织细胞损伤时，细胞内酶大量入血。如急性胰腺炎时血清淀粉酶（AMS）活性增高 ；急性肝炎时血清丙氨酸氨基转移酶（ALT）活性增高 ；心肌梗死时血清天冬氨酸氨基转移酶（AST）活性增高。酶活性降低：细胞病变可使其合成酶能力下降。血清氨基转移酶活性检测可用于肝细胞损伤诊断 ；血清乳酸脱氢酶（同工酶）活性检测可用于心肌病变诊断；血清半乳糖基转移酶（同工酶）是较好的癌症诊断指标。

酶在疾病治疗中应用广泛，包括作为药物直接治疗及作为工具酶用于研究和生产：

酶作为药物

酶作为工具酶

固定化酶、酶标记测定法、抗体酶及基因工程中的限制性核酸内切酶和连接酶等，广泛应用于科研和生产。