膜表面免疫球蛋白（mIg）是特异性表达于B淋巴细胞膜表面的一类跨膜型免疫球蛋白分子，属于
B细胞抗原受体（BCR）的核心组分。其分子结构由两条重链与两条轻链通过二硫键连接形成Y形四肽链，包含可变区（抗原识别域）和恒定区（信号传导域）。成熟B细胞通常同时表达单体形式的IgM和IgD分子作为抗原受体，未成熟B细胞仅表达mIgM，活化后mIgD逐渐消失。该分子通过特异性识别病原体表位启动体液免疫应答，并参与免疫调节网络。
膜表面免疫球蛋白由两条分子量50000-75000的
重链（H链）和两条约25000的
轻链（L链）组成，每条链通过链内二硫键折叠形成多个球形结构域。重链包含跨膜区段使其锚定在细胞膜上，与分泌型免疫球蛋白形成结构差异。
可变区（V区）的
互补决定区（CDR）负责特异性识别
抗原表位，
恒定区（C区）参与信号转导。
B细胞发育过程中，未成熟B细胞仅表达膜结合型IgM（mIgM），成熟后同时表达mIgM和mIgD（称为
初始B细胞），每个B细胞表面携带50000-150000个mIg分子。活化后mIgD逐渐消失，分化阶段仅保留单一类型mIg。膜型与分泌型IgM由相同基因编码，但前者以单体形式存在（8S），后者形成五聚体。