氨基酸残基是构成生物活性肽链的基本单元，其特性直接影响蛋白质结构与功能。研究表明，芋螺睡眠肽中高度保守的氨基酸残基（如N末端GCD-GCQ序列及GCQ后的ECP）对维持三维结构和生物活性起决定性作用。不同芋螺睡眠肽的残基数量差异显著，例如Con-15含15个残基，Con-25则由25个残基构成。C末端残基的酰胺化修饰及分子内双硫环结构均与残基特性相关，而γ-羧基谷氨酸残基作为金属离子结合位点，通过与金属结合诱导α-螺旋构象的形成。

芋螺睡眠肽中N末端的GCD-GCQ序列是进化上高度保守的区域，其第1位的甘氨酸残基（G）和第4位的谷氨酰胺残基（Q）通过氢键网络维持β-转角结构。GCQ后的谷氨酸-半胱氨酸-脯氨酸（ECP）三肽残基通过半胱氨酸的巯基形成二硫键，该结构对维持肽链的刚性构象具有关键作用。

不同芋螺睡眠肽的氨基酸残基数量差异显著：

C末端残基通过酰胺化修饰增强稳定性，该过程依赖于羧基末端甘氨酸残基的氧化酶催化。分子中的γ-羧基谷氨酸残基（第7位）具有两个游离羧基，可与Ca2+、Zn2+等金属离子形成配位键，诱导局部α-螺旋构象的形成，这种构象变化被证实是激活离子通道受体的必要条件。