前导肽是位于分泌蛋白或细胞器蛋白N端、长度约20-80个氨基酸的信号肽序列，通过双亲α螺旋结构与膜受体结合，引导新生肽链完成跨膜转运后被特异性酶剪切去除。其结构特征包括富含碱性氨基酸、疏水核心区及无酸性氨基酸的组成特点，在线粒体、叶绿体等细胞器蛋白定位及原核生物分泌系统中发挥关键作用。在基因工程领域，前导肽的疏水性与糖基化修饰可显著提升异源蛋白分泌效率，其定向改造技术已在毕赤酵母、大肠杆菌等表达系统中广泛应用。

前导肽的氨基酸序列呈现以下特性：

跨膜过程中，前导肽的二级结构起决定性作用。实验证实，其双亲α螺旋轮的疏水面与膜脂相互作用，亲水面则与转运通道蛋白结合。

在线粒体蛋白转运中，前导肽通过以下步骤发挥作用：

比较研究发现，线粒体前导肽具有富含带正电荷的碱性氨基酸（如赖氨酸和精氨酸）的特点，在转运过程中起重要作用，完成转运后会被肽酶切除。此外，叶绿体前导肽额外包含两个结构域：基质靶向序列和类囊体定位序列，通过分步切割实现精确定位。

在异源蛋白表达系统中，前导肽的优化策略包括：

实验数据显示，人工设计的前导肽ASP（人工合成肽）可使外源蛋白分泌效率较天然序列提高1.5-2.3倍。

前导肽兼具分子伴侣活性，其作用机制包括：

研究证实，糖基化修饰可增强前导肽的热稳定性。改造后的凝乳酶原突变体在50℃处理8小时后仍保持80%活力，而野生型完全失活。

根据结构特征可分为三种类型：

进化分析表明，前导肽序列变异度高达75%，但其空间构象具有高度保守性。例如线粒体前导肽的双亲螺旋角度始终保持在25°±3°范围内。