别构激活剂是通过结合别构酶特定部位引发构象变化，从而增强酶催化活性的生物分子。作为酶活性调节的重要方式，其作用机制涉及协同效应与分子构象改变，常以底物或代谢中间产物形式存在，可防止代谢产物过度积累。这类效应物需作用于具有多个亚基的别构酶，通过与调节位点结合诱导酶分子结构变化，进而提高活性中心对底物的催化效率。该调节方式与别构抑制共同构成酶活性快速调节体系，在代谢途径中形成动态平衡控制。

当别构激活剂结合酶的调节部位后，通过诱导酶分子构象改变，使活性中心更有利于底物结合与催化反应进行。这种变构作用。其作用效果具有剂量依赖性，可呈现S型动力学曲线特征。

别构酶需具备以下结构特征：

以天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例，其活性受CTP抑制而受ATP激活，这种反向调节确保嘧啶核苷酸合成的精确控制。

作为代谢途径的关键调控元件：

2021年研究证实，别构激活剂通过改变酶亚基间的氢键网络和疏水作用力，可调节底物结合口袋的空间构型。

根据协同作用方式可分为两类：

这两种模型解释了不同别构酶体系呈现梯度响应或阈值响应的分子基础，其中序变模型更符合多数代谢酶的调节特性。

作为别构调节的正向因子：

研究表明，约67%的别构调节酶同时具有激活与抑制双向调控能力，这种双重特性增强了代谢网络的调控弹性。