2023年冷冻电镜研究解析了RecA蛋白与DinI/LexA复合物的三维结构，发现其在结合ATP和单链DNA后形成右手螺旋纤维。该结构通过L2环的疏水作用及带正电氨基酸簇，特异性识别LexA蛋白的β-折叠结构域。嗜热栖热菌来源的RecA蛋白（Tth RecA）具有更强的热稳定性，可在75℃维持酶活性超过2小时，其分子表面电荷分布与常温型RecA存在显著差异。
在
DNA双链断裂时，RecA蛋白迅速结合单链DNA区域，形成RecA-ssDNA核蛋白丝。该复合体通过以下机制激活SOS响应：
同源重组过程中，RecA蛋白催化三步反应：首先结合单链DNA形成核蛋白丝，随后定位同源双链DNA区域，最终置换双链形成杂合分子，这一过程在转基因小鼠实验中展现出同源配对效率提升。