IP3受体（肌醇1,4,5-三磷酸受体）是位于内质网膜上的四聚体Ca2+通透性通道蛋白，其核心功能是通过结合第二信使IP3触发钙离子的释放。该受体参与调控细胞增殖、基因转录、神经递质释放等生理过程，并在细胞凋亡决策中起关键作用。Gq蛋白偶联受体激活后通过磷脂酶C分解生成IP3，IP3与受体结合诱导通道构象改变，导致内质网储存的Ca2+释放至胞质溶胶。研究显示Bcl-xL等调控蛋白可通过与IP3受体相互作用精确调节通道活性，进而影响钙信号动态平衡。

IP3受体是由四个相同亚基组成的跨膜糖蛋白复合体，形成中央Ca2+通道孔道。每个亚基包含IP3结合结构域和跨膜区，通过变构效应实现门控调控。实验证实，在次最大IP3浓度条件下，该通道呈现爆发式开放模式，单通道电导率约为100 pS。

当细胞表面Gq蛋白偶联受体被激活时，通过Gα亚基激活磷脂酶Cβ（PLCB），催化细胞膜上的磷脂酰肌醇4,5-二磷酸（PIP2）水解为IP3和二酰基甘油（DAG）。IP3扩散至内质网与受体结合后，引发通道构象变化，使内质网腔内的Ca2+以浓度梯度方式释放至胞质溶胶。棉铃虫实验表明，IP3受体抑制剂处理可显著降低20-羟基蜕皮酮诱导的胞内Ca2+浓度双峰。

Bcl-2家族蛋白对该通道具有双向调节作用：

钙离子释放激活钙通道调节分子1（Orai1）与IP3受体形成级联调控，当内质网钙库排空时，Stim蛋白聚集激活Orai1介导的钙库操控性钙内流（SOCE）。

在细胞凋亡过程中，IP3受体介导的过量Ca2+释放可激活凋亡相关蛋白酶。Bcl-xL通过抑制该受体的Ca2+释放活性，拮抗钙依赖性凋亡信号。昆虫蜕皮激素信号转导研究揭示，IP3受体是激素诱导钙信号起始的关键节点，调控表皮细胞分化与幼虫蜕皮过程。

计算机结构叠加分析结合定点突变技术，精确定位了Bcl-xL与IP3受体的相互作用界面。免疫共沉淀技术证实Gq蛋白偶联受体与IP3受体在特定细胞体系中的功能偶联。单通道膜片钳记录为揭示通道动力学特征提供了直接实验证据。